生物分子

酶

酶是代谢反应中使用的催化剂。几乎所有的酶都是蛋白质。

“锁与钥匙”模式:锁和钥匙的模型是埃米尔·费舍尔在1894年提出的。Emil Fischer假设酶和底物都具有特定的互补几何形状，彼此完全吻合。这个模型解释了酶的特异性。但是这个模型无法解释酶所达到的过渡态的稳定性。

诱导拟合模型:这是最被接受的模型，是对锁和钥匙模型的修改。诱导拟合模型是Daniel Koshland在1958年提出的。根据这个模型，由于酶是相当灵活的结构;当底物与酶相互作用时，活性位点通过与底物的相互作用不断地重塑。在某些情况下，底物分子在进入活性位点时也会轻微改变形状。活性位点继续改变，直到底物完全结合。最终的形状和电荷在酶-底物反应的这一点决定。

酶催化剂与无机催化剂有许多不同bdapp官方下载安卓版之处。无机催化剂在高温高压下有效工作，酶在高温(40°C以上)下会被破坏。但是从嗜热生物中分离出来的酶具有热稳定性。

酶作用机制

酶通过创造一个过渡态稳定的环境来降低活化能。
酶通过创造一个电荷分布与过渡态相反的环境来降低过渡态的能量。但是酶这样做不会扭曲底物。
酶提供了另一种途径。
酶通过将底物以正确的方向聚集在一起进行反应来减少反应熵电荷。
温度升高会加速反应。但如果这种酶被加热得太多，它的形状就会变坏，只有当温度恢复正常时，它才会恢复形状。有些酶在低温下工作得最好，例如热塑性酶。
酶作用的催化循环可以用以下步骤来描述:
底物与酶的活性位点结合，进入活性位点。
底物的结合诱导酶改变其形状，更紧密地贴合在底物周围。
酶的活性位点破坏了底物的化学键，形成了新的酶产物复合物。
酶释放反应产物，自由酶准备与底物的另一个分子结合。

影响酶活性的因素

温度和pH值:酶通常在很窄的温度和ph范围内发挥作用。每种酶在最佳温度和最佳ph范围内活性最高，超过这个范围，活性就会下降。低温使酶暂时处于失活状态，而高温则破坏酶。

图编号:NCERT第11类生物教科书

底物浓度:酶作用的速度首先随着底物浓度的增加而增加。但是反应速度一旦达到最大速度(V_马克斯)．这是因为酶分子更少，没有自由酶分子可以与额外的底物分子结合。

抑制剂作用:当抑制剂与底物非常相似并抑制酶的活性时，它被称为竞争性抑制剂。由于其与底物在结构上的密切相似性，该抑制剂与底物竞争酶上的结合位点。这种竞争性抑制剂常用于控制细菌病原体。

酶的分类和命名

酶分为6类，每类4-13个亚类，并以四位数命名。

氧化还原酶/脱氢酶:催化两种底物S和S '之间氧化还原的酶。

转移酶:催化基团G(氢除外)在一对底物S和S’之间转移的酶。

水解酶:催化酯、醚、多肽、糖苷、C-C、c -卤化物或P-N键水解的酶。

裂解酶:通过非水解留下双键的机制从底物中催化基团去除的酶。

异构酶:包括催化光学、几何或位置异构体相互转化的所有酶。

连接:催化两种化合物结合的酶，如催化C-O、C-S、C-N、P-O等键结合的酶。

辅助因子

在许多情况下，非蛋白质成分与酶结合，使酶失去催化活性。这种非蛋白质成分被称为辅因子。在这种情况下，酶的蛋白质部分被称为脱酶。辅因子有三种，即假体基团、辅酶和金属离子。

假体组:

假基是有机化合物。它们与其他辅因子的区别在于它们与脱酶紧密结合。例如，在过氧化氢分解为水和氧的过氧化氢酶和过氧化氢酶中，血红素是修复基团，是酶活性位点的一部分。

辅酶:

辅酶也是有机化合物，但它们与脱酶的联系只是短暂的。辅酶的结合;酶蛋白;通常发生在催化过程中。此外，辅酶在许多不同的酶催化反应中充当辅助因子。许多辅酶的基本化学成分是维生素，如辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)和NADP含有维生素烟酸。

金属离子:许多酶的活性需要金属离子。这种金属离子在活性位点与侧链形成配位键，同时与底物形成一个或多个配位键，如锌是蛋白水解酶羧肽酶的辅因子。当辅因子从酶中去除时，催化活性就会丧失，这证明它们在酶的催化活性中起着至关重要的作用。